Аминокиселини (алфа)

Въведение

При нагряване някои органични вещества преминават от течно в твърдо (коагулация) състояние, а не обратното. През 1777 година Пиер Жозеф Маке нарекъл всички вещества, които коагулират „белтъчини“. През 1893 година Герардус Йоханес Мулдер мислел, че е открил обща химична формула за тези вещества и я нарекъл протеин (от гръцкото „първичен“, думата става синоним на белтък). Скоро става ясно, че белтъците са с по-голямо биологично значение дори и от въглехидратите. През 1820 година при разграждане на желатин, Анри Браконо успял да изолира и първата аминокиселина-глицин. Малко след това при нагряване на мускулна тъкан открива и левцина. С времето химиците откриват и други аминокиселини, като по този начин се разбира, че те са градивните блокове (мономерите) на белтъците.

Към края на 19 век учените са наясно, че протеините са гигантски молекули, в които са свързани не един вид, а няколко вида аминокиселини. През 1901 година Емил Фишер осъществил първата кондензация на две молекули глицин, при което се образувала пептидна връзка и се отделила вода. Наименованието на връзката произлиза от факта, че Фишер нарекъл синтезираните от него вериги пептиди, а връзките, образуващи се между аминогрупата и карбоксилната група-пептидни. В началото на 20 век, количественото и качественото съдържание на аминокиселините в природните белтъци се определяло чрез хроматографски методи, но все още не било ясно в какъв ред са свързани.

Първият пробив е направен от Сенгър и Тупи, които след дългогодишен труд, през 1953 обявяват, че са открили окончателната структура на инсулина (важен белтък в човешкото тяло). Сега вече учените по цял свят можели не само да „разчитат“ белтъчните молекули, a станало възможно и да ги синтезират. През същата година Винсент Дю Виньо успешно синтезирал пептидната верига на окситоцина. Няколко години по-късно са синтезирани и първите белтъци…

Белтъците са едната от двете основни съставки на живота. Те представляват хетероверижни биополимери, т.е. огромни молекулни вериги с биологичен произход, изградени от различни градивни единици. Тези градивни единици се наричат мономери и за белтъчните молекули това са само алфа-аминокиселини.

Строеж

Аминокиселините (аминокарбоксилни киселини) могат да се разглеждат като произлезли от карбоксилните киселини, в чиито молекули един или повече водородни атоми от въглеводородните остатъци са заместени от аминогрупи. Най-разпространени са тези аминокарбоксилни киселини, които притежават една амино- и една карбоксилна група. Когато аминогрупата е свързана с въглеродния атом, който от своя страна е свързан с карбоксилната гупа, казваме, че аминогрупата се намира на алфа позиция и следователно киселината е алфа-аминокарбоксилна. (R в долната формула, може да се замести със съответния въглеводороден остатък).

При неутрална среда, молекулите на аминокиселините като цяло са електронеутрални. Те са амфолити и притежават както основна така и киселинна група. Във воден разтвор дават неутрална реакция, защото образуват вътрешномолекулна сол, която представлява двуполюсен йон. В кисела среда аминокиселините са катиони, а в алкална-аниони.

Получаване

В природата аминокиселините се синтезират от живите организми. В лабораторни и промишлени условия също е възможен техния синтез. Имало е време, когато в първичния океан, аминокиселините са се образували спонтанно, в резултат на съществуващите условия, но днес това е практически невъзможно.

Природни АК

Отбелязаните с червена точка са незаменими аминокиселини. Те задължително трябва да се набавят с храната, защото не могат да се синтезират от човешкия организъм. Изложените наименования са тривиални, а не по номенклатура.

Химични свойства

Взаимодействие с метали:
2H₂N-CH₂-COOH + 2Na → 2H₂N-CH₂-COONa + H₂

Взаимодействие с метални оксиди:
2H₂N-CH₂-COOH + CuO → (H₂N-CH₂-COO)₂Cu + H₂O

Взаимодействие с основи:
H₂N-CH₂-COOH + NaOH(разтвор) → H₂N-CH₂-COONa + H₂O

Взаимодействие със солна киселина:

H₂N-CH₂-COOH + HCl → [H₃N⁺-CH₂-COOH]Cl^–

Взаимодействие с алкоxoли (В кисела среда):
H₂N-CH₂-COOH + C₂H₅OH → H₂O + H₂N-CH₂-COOC₂H₅

H₂N-CH₂-COOC₂H₅ + H₂NN₂H → H₂N-CH₂-CONH-NH₂ (хидразид)

Декарбоксилиране(под действие на ензими или висока температура):

→ R-CH₂-NH₂ + CO₂ където R е аминокиселинния остатък

Обезводняване:

H₂N-CH₂-COOH + PCl₅ → H₂N-CH₂-COCl + POCl₃ + HCl

Взаимодействие с азотиста киселина:
H₂N-CH₂-COOH + HNО₂ → HO-CH₂-COOH + H₂O + N₂

Класификация

Аминокиселините с една амино- и една карбоксилна група могат да се класифицират според позицията на аминогрупата или според вида на въглеводородния остатък.

NH₂– групата може да е на алфа-, бета-, гама- и т.н. позиция. Освен алфа-аминокиселините, полезни могат да бъдат и други като например епсилон-аминокапроновата киселина. Тя се използва за производството на полиамидни влакна (капрон).

В зависимост от вида на въглеводородния остатък, аминокарбоксилните киселини могат да бъдат мастни, ароматни и мастно-ароматни.

Изомерия

С изключение на глицина всички аминокиселини имат поне един асиметричен въглероден атом. Това дава възможност за съществуването на оптична изомерия. Всички химични и физични отнасяния на двата оптични изомера на една АК са напълно еднакви, с тази разлика, че единият върти поляризираната светлина наляво а другият надясно. Природните изомери на алфа-аминокиселините почти изцяло са ляво въртящи.

При алфа-аминокарбоксилните киселини съществува и позиционна изомерия, но тя засяга въглеводородния остатък. Типичен пример са левцина и изолевцина.